Estructura y función del colágeno y la queratina

Estructura y función de proteínas

El colágeno y queratina pertenecen al grupo de “escleroproteínas” del tipo fibrosas, pertenecientes estas al grupo de las proteínas simples. Ambas son insolubles en agua es por tanto se les da especial función en los tejidos de sostén como en el tejido epidérmico y tejido conjuntivo. Estas proteínas fibrosas se diferencian en su estructura, y al diferenciarse en su estructura,la función que cumplan será un poco diferente una de la otra.

El colágeno como toda proteína en su

estructura primaria está compuesto por polímeros de aminoácidos, que en conjunto forman una cadena de polipétido. Entre los tres aminoácidos que conforman el polímero, existe una demanda especial de 2 tipos de aminoácidos en su cadena. Las cuales son la glicina que está en proporción de 1 en cada 3 residuos en su secuencia y la prolina que está en 1 de cada 4 residuos de la secuencia. Los restos de prolina están hidroxilado en 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina, ambos restos de prolina representan el 25% del total de restos de aminoácidos en el colágeno. Quedando su cadena a un tipo de secuencia repetitiva de –glicil-prolil-hidroxiprolil-.

Al tener una cadena de aminoácidos rica en prolina e hidroxiprolina, el núcleo pirrolidina le da incompatibilidad con la estructura secundaria de la cadena en héliceµ. Por tanto en su estructura secundaria está compuesto el colágeno por una hélice levógira que se compone por 1.000 residuos de aminoácidos, con tres residuos por vuelta. Es decir que tres cadenas enrolladas entres sí se asocian y se mantienen en contacto por los puentes de hidrógeno colocando importancia a que estas uniones son del tipo transversales, estabilizadas por enlaces intracatenarios. Así queda a deducir que La unidad esencial del colágeno está constituida por tres cadenas de polipéptidos que aparecen entralazadas formando una triple hélice, constituyendo una unidad macromolecular denominada tropocolágeno¹. El tropocolágeno tiene forma de bastoncillo con una longitud de 300nm y un diámetro de 1.5 nm, además esta molécula está polarizada y siempre tiene una misma orientación dentro de una fibrilla. Consta de dos extremidades que son la cabeza y la cola.Entre la cabeza y la cola existe un pequeño espacio un pequeño espacio, ya que es en esos pequeños espacios que se da la cristalización de la hidroxiapatita.

En la imagen anterior se observa cómo las cadenas tienen un mismo sentido con sus cabezas hacia adelante y que cada segmento de l tropocolágeno se desplaza hacia adelante con respecto al segmento anterior. Entre

cada tropocolágeno existe enlaces cruzados de lisina que dan mayor resistencia al colágeno.

Se sabe que existe una variedad de tipo de colágenos que varían en su estructura primaria. Los tipos de colágenos más nombrados son los primeros 5, de los cuales el tipo I, II y III son los más abundantes.

La función de colágeno está dada por su estructura. Por tanto por su excelente resistencia, forma parte de estructuras de sostén como en las fibras del tejido conjuntivo, las cuales se distribuyen en lo que es hueso, cartílago, articulaciones, en el corazón en lo que es las válvulas como la mitral, en la piel, zónulas ciliares del cristalino entre otros. Pero al ser parte de estos también proporcionan algún porcentaje de involución para el cuerpo humano, puesto que con el tiempo la resistencia hace que las fibras sean más rígidas y frágiles lo que ocasionaría fracturas o insuficiencia de las válvulas o rupturas de estas.

Se sabe que el colágeno es la proteína más abundante en el estroma extracelular, pero a esto no hay que olvidar que nuestro cuerpo consta de otras proteínas que son importantes para toda la funcionabilidad, resistencia y formación de parte de nuestro cuerpo, como son la elastina, queratina y otras proteínas simples que en conjunto hacen un todo son de vital importancia.

La queratina es un tipo de proteína que consta a diferencia del colágeno de un aminoácido rico en azufre y cisteína, estos aminoácidos en conjunto se representa en microfibrilla. La queratina por su diferencia en la cantidad de azufre puede ser de dos tipos. Queratina blanda compuesta de un 2 a 4% de azufre, este es el tipo de queratina que constituye el cabello puesto a que el conjunto de su fibras son más flexibles constituidas por 4 cadenas polipeptídicas². Mientras que la que contiene un porcentaje más alto de azufre (15-18%) expresados en los puentes de disulfuro es la queratina dura, la cual es la constituyente de las uñas.

Bibliografía

• Blanco, A.( 2001) Química biológica. 7ma Edición. Editorial el Ateneo
• Técnicas del cuero (2009) Estructura del colágeno. 18 de septiembre, 2009 del sitio http://www.cueronet.com/tecnica/colageno.htm
• Heino J, Canty EG, Kadler KE., Kadler CM, et al., Kielty CM. (18 de mayo del 2008) Atlas de histología vegetal y animal. La célula. 18 de septiembre, 2009 del sitio http://webs.uvigo.es/mmegias/5-celulas/2-componentes_proteinas.php
• Tripode (2009) La queratina. 18 de septiembre, 2009 del sitio http://la-piel.tripod.com/id4.html